AMINOÁCIDOS - Conceito

Em química, um aminoácido é qualquer molécula que contém simultaneamente grupos funcionais amina e ácido carboxílico. Em bioquímica, este termo é usado como termo curto e geral para referir os aminoácidos alfa: aqueles em que as funções amino e carboxilato estão ligadas ao mesmo carbono.

Aminoácidos - Classificação

Os aminoácidos podem ser classificados:

- nutricionalmente;
- quanto ao radical e
- quanto ao seu destino.

Aminoácidos - Classificação nutricional

Aminoácidos não-essenciais
Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar. São eles: Glicina, Alanina, Arginina, Serina,Cisteína,Tirosina, Ácido aspártico, Ácido glutâmico, Histidina, Asparagina,Glutamina, Taurina e Prolina.
Aminoácidos essenciais
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, somente podemos adquirí-los pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles:Arginina, Fenilalanina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptofano e Valina.

Aminoácidos - Classificação quanto ao radical

A classificação quanto ao radical pode ser feita em:
Aminoácidos apolares
Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São radicais hidrófobos.
Glicina: H- CH (NH2) - COOH
Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH
Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH
Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH
Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH
Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa
Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH
Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH
Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos polares neutros
Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio.
Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH
Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH
Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH
Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH
Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH
Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos ácidos
Apresentam radicais com grupo carboxílico.São hidrófilos.
Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH
Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos básicos
Apresentam radicais com o grupo amino. São hidrófilos
Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos alfa
Fórmula geral
São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH onde R é um radical orgânico. No aminoácido glicina o radical é o elemento H
O carbono ligado ao radical R é denominado carbono 2 ou alfa.
Simbologia e Nomenclatura
Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono da carboxila.

Aminoácidos - Classificação quanto ao destino

Quanto ao destino
Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de uréia(mamíferos), amônia(peixes) e ácido úrico(Aves e répteis).
Destino cetogênico
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do Ciclo de Krebs na forma de Acetil coenzima A ou outra substância.
Destino glicogênico
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica.
Ocorrência
Os aminoácidos alfa ( cerca de vinte ) são constituintes de todas as proteínas e peptídeos, portanto, de toda a matéria viva.
Todos os aminoácidos constituintes das proteínas são alfa aminoácidos. As proteínas são alfa-polímeros formados por alfa-aminoácidos. Alguns autores relatam que para formar uma proteína é necessário uma cadeia com mais de 50 aminoácidos. Uma cadeia formada por dois alfa aminoácidos é um dipeptídeo, até 50 alfa-aminoácido um polipeptídeo.
Fixação de nitrogênio
A fonte primária de nitrogênio para os seres vivos é o nitrogênio atmosférico, que tem que ser convertido a uma forma metabolizável como a amônia. Mas só algumas bactérias conseguem converter nitrogênio em amônia. A conversão de nitrogênio a amônia, chamada de fixação de nitrogênio, é feita por um sistema enzimatico complexo, denominado nitrogenase, que utiliza NADPH como doador de elétrons e só é processado com um consumo muito grande de ATP.

AMINOÁCIDOS - Isomeria

Com exceção única da glicina, todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas em condições suficientemente suaves apresentam atividade óptica. Esses aminoácidos apresentam 4 grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono é assimétrico, assim esse carbono é chamado centro quiral. A existência de um centro quiral permite que esses aminoácidos formem esteroisômeros devido aos diferentes arranjos espaciais ópticamente ativos. Dentre os esteroisômeros existem aqueles que se apresentam como imagem espaculares um do outro sem sobreposição, a estes chamamos enantiômeros. Os enantiômeros podem ser D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a estrutura do aminoácido D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os L-aminoácidos são constituintes das proteínas.

AMINOÁCIDOS - Síntese

Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo do ácido cítrico ou das via das pentoses-fosfato. O nitrogênio entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no nível de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos aromáticos.
Os aminoácidos podem ser essenciais ou não-essenciais.
Os aminoácidos não-essenciais são mais simples de serem sintetizados e o são pelos próprios mamíferos. Por isso eles não necessariamente precisam estar na alimentação.
Já os aminoácidos essenciais precisam está presentes na dieta, já que não são sintetizados pelos mamíferos.
As biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de acordo com a família dos precursores de um deles. Existe a adição a esses precursores do PRPP (fosforribosil pirofosfato).
As principais famílias são:
A do alfa-cetoglutarato que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina.
A do 3-fosfoglicerato de onde são derivados a serina, a glicina e a cisteína.
O oxaloacetato dá origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a lisina.
O piruvato dará origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.